米氏方程是说明？和？之间的关系，Km的定义？

Question

米氏方程是说明？和？之间的关系，Km的定义？

Answer 1

表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。 酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。 在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（firstorderreaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixedorderreaction）。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zeroorderreaction）过渡。当底物浓度[S]逐渐增大时，速度n相对于[S]的曲线为一双曲线。(如右图) 对于简单的酶促反应 E＋S＝＝ES→E＋P双曲线方程可以写成： Vmax[S] V＝——————（3.1） Km＋[S] 这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中Km值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，Km为反应达到1/2Vmax的底物浓度[S]，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式： n（饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝kcat[ES]（3.2） 速度常数k等于催化常数kcat，kcat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝kcat[E]total。从中得出：kcat＝Vmax/[E]total。kcat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。 米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程（3.1）中的Km证明，通过计算可得n＝Vmax/2。 双倒数作图 酶促反应中的Km和Vmax值有几种测量方法。固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的起始速度，就可获得Km和Vmax值。但直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax值是很困难的，因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vmax值。常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程，也称为双倒数方程。 1Km11 ——＝———·——＋———（3.9） nVmax[S]Vmax 使1/v对1/[S]作图，可以获得一条直线（如左图）。从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。