什么是血红蛋白?血红蛋白示意图血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质.可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度.血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β

Question

什么是血红蛋白?
血红蛋白示意图血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质.可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度.血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素.氧气结合在铁原子上,被血液运输.

Answer 1

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质. 分子结构：每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,珠蛋白约占96％,血红素占4％. 人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态. 血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白.血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置. 血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含 铁 的复合变构蛋白,由血红素和珠蛋白结合而成.其功能是运输 氧 和二氧化碳,维持血液酸碱平衡.也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中.分子量约67 000,含有四条多肽链,每个多肽链含有一个血红素基团,血红素中铁为二价,与氧结合时,其化学价不变,形成氧合血红蛋白.呈鲜红色,与氧解离后带有淡蓝色.有多种类型：血红蛋白A(HbA),α2β2,占成人血红蛋白的98％；血红蛋白A2(HbA2),α2δ2,占成人血红蛋白的2％；血红蛋白F(HbF),α2γ2,仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH),β4,四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC),β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS),镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2,HHbO2),氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO),一氧化碳结合血红蛋白.在没有氧存在的情况下,四个亚基之间相互作用的力很强.氧分子越多与血红蛋白结合力越强.中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合,成为五配位.既是配位中心,又是活性中心.血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子,取决于氧分压.它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧,并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去,从而起到输氧作用.一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强,即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合,致使通往组织的氧气流中断,造成一氧化碳中毒. 工作原理编辑本段 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程.首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合.而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应. 血红素分子结构由于协同效应,血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子.可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用. 除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治. 血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质,是脊椎动物血液的有色成分.其主要功能是运输氧,也有维持血液酸碱平衡的作用.血红素是含2价铁的卟啉化合物.铁有6个配位键,其中4个与血红素的环状结构相连,并与之处在同一平面中.另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连,还有1个则连接氧.珠蛋白含有4个亚基（α2β2）,每个亚基连接1个血红素辅基.人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定,也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构.血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生.已发现数百种异常血红蛋白,其中只有一小部分引起疾病发生,最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病. 生理意义编辑本段 血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义.它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织,又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外.现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关,在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态,使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里,亚基结构呈松弛状态,使氧极易与血红素结合,从而迅速地将氧运载走.亚基结构的转换使呼吸功能高效进行. 氰化高铁法：手指血20微升 自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升,EDTAK2抗凝 生理情况下,人体每天均约有1/120红细胞衰亡,同时,又有1/120的红细胞产生,使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡.多种原因可使这种平衡遭到破坏,导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多. 正常参考值编辑本段 成年男性：120～160g/L 成年女性：110～150g/L 新生儿：170～200g/L 儿童：110～160g/L 异常结果分析编辑本段 红细胞和血红蛋白增多： 1．相对性增多：由于某些原因使血浆中水分丢失,血液浓缩,使红细胞和血红蛋白含量相对增多.如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等；另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等. 2．绝对性增多：由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多,多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关. （1）生理性增多：见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等. （2）病理性增多：由于促红细胞生成素代偿性增多所致,见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等. 在另一些情况下,病人并无组织缺氧,促红细胞生成素的增多并非机体需要,红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义,见于某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等. 红细胞和血红蛋白减少： 一般成年男性血红蛋白＜120g/L,成年女性血红蛋白＜110g/L为贫血.根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级.轻度：血红蛋白